细胞色素P450的结构

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细胞色素P450的结构

化学先生 / 2019-07-31

1985年，Poulos 等首先报道了细菌细胞色素P450cam (CYP101) 的三维结构。P450cam 由多肽(分子量45000Da)与铁(Ⅲ)原卟啉IX配合物组成,第357位半胱氨酸(Cys357) 以轴向配体形式与中心金属配位。

图4-2为假单胞菌(pseudomonas putida)的细胞色素P450cam酶的晶体结构图,为了便于认识，这里分别给出了:图4-2(a)线状结构示意图;图4-2(b)带状结构示意图;图4-2(c)不同螺旋结构位置示意图;图4-2(d)樟脑、活性中心FePPIX及轴向配体Cys357相对位置图。底物樟脑面向酶的活性中心，与酪氨酸(Tyr96)的羰基和酚羟基氧原子形成氢键，与Phe87、Leu244、Val247、Thr252和Val295有弱的疏水性作用，活性中心的疏水性栅栏入口被两个苯丙氨酸(Phe87 和Phe193)占据。

细胞色素P450cam酶的家族有相同的结构要素和折叠特征，这些金属酶包含12个螺旋，环标记为A~L[图4-2(c)]，其中B~C和F~G螺旋有助于底物接近与选择定位，血红素位于螺旋I和L之间，另外存在一些β折叠面。P450结构核心是由3条平行螺旋线(D、 L和I)和一条反平行螺旋线(E)的四螺旋束组成，辅基血红素被限制在远端螺旋I与近端螺旋L之间，与距离可调节的细胞色素配体环相接，该配体环包含P450特征氨基酸序列FxxGx (H/R)xCxG。半胱氨酸(cysteine, Cys) 与血红索进行近端第五位配位，该硫配体系硫氢基，是它导致血红素Fe2+-CO配合物在450nm出现52Soret带。长的螺旋I为血红素形成的一堵墙，螺旋中间包含有纽结的特征氨基酸序列(A/G)Gx(E/D)T.

在细胞色素P450存在下发生的氧合作用具有高的区域与立体专一性，还有一些酶，如CYP3A4,能够催化目前临床应用的50%以上的药物在生物体内进行代谢。有6个底物识别点(substrate recognition sites, SRS)沿P450活性点排列[图4-2(c)]: B螺旋区域(SRS1)、F和G的部分螺旋区域(SRS2、SRS3)、I的部分螺旋区域(SRS4)、K螺旋β2连接区域(SRS6)以及β4转折区域(SRS5)。

在所有这些半胱氨酸血红素酶中，辅基为铁(田)原卟啉IX配合物，它通过轴向第5位与蛋白质中半胱氨酸中的硫原子以共价键相连(图4-3)。

哺乳类动物微粒体细胞色素P450单加氧酶(mammalian microsomal cy-tochrome P450 monooxygenase)的结构及人类微粒体细胞色素P450单加氧酶(human microsomal cytochrome P450 3A4)的结构如图4-4所示。其核心结构一致，螺旋结构也基本相同。

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