血红素蛋白的功能作用
实验室k / 2019-06-12
主要的血红素蛋白是血红蛋白、肌红蛋白、细胞色素和一些酶，例如过氧化氢酶和过氧化物酶。这些酶以存在血红素基（25－E－Ⅴ）为特征，如含有铁的亚单位。
.jpg "结构式")
血红蛋白和肌红蛋白 它们是密切相关的。前者分子量为64500和有四个亚单位组成，每一个亚单位含有一个血红素基；肌红蛋自很相似于血红蛋自的一个亚单位。图25－E－1中表示了血红蛋白的一个亚单位。血红蛋白有两种功能：（1）将氧分子结合在它的铁原子上和把氧气从肺输送到肌肉，氧气从肌肉传送到贮藏氧气的肌红蛋白分子，直到代谢作用需要时放出氧气。（2）血红蛋白利用某些氨基结合二氧化碳并携带二氧化碳返回肺中。
如图25－E－1所示，血红素基通过配位的组氨酸上氮原子（F8）与血红蛋白和肌红蛋白的蛋白相连结。在组氨酸氮原子的相反位置上连接脱氧物种的一个水分子或氧合物种的氧分子。Fe－O2基的结构仍然不知道，然而铁氧化态的变化和氧（或其它配位体）的引入引起铁－血红素络合物结构的有趣和重要的变化。
血红蛋白不是简单地作为氧的消极容器，而是一个错综的分子机器。这可以通过它和肌红蛋白对氧的亲合力比较来评价。对肌红蛋白（Mb）我们有下列简单平衡：
Mb＋O2＝MbO2 K＝［MbO2］／［Mb］［O2］
如果用f代表肌红蛋白产生氧的分数，P代表平街时氧的分压，于是
K＝f／（1－f）P 和 f＝KP／（1＋KP）
这方程属于双曲线，即在图25－E－2中标记着Mb的曲线。有四个亚单位的血红蛋白有很复杂的行为它近似地遵守下列方程
f＝KPn／（1＋KPn） n≈2．8
式中n的确切数值决定于pH。因此，血红蛋白（Hb）对氧结合曲线是S形，如图25－E－2所示。n值超过1可以归于物理上的事实，即O2依附到一个血红素基增加了对下一个O2的结合常数，依次再增加对下一个O2的结合常数等等。
可见，O2压力高时Hb与O2结合差不多和Mb与O2结合一样，肌肉中低压占优势时Hb与O2结合更弱，因此根据须要Hb放出氧而氧结合到Mb上，而在组织中已经消耗完氧，同时放出CO2时将须要最大量的O2。放出CO2降低了pH值，因此引起Hb对Mb释放更多的氧。pH－灵敏度（称为波尔效应）和在Hb中O2结合常数的递增一样，是由于亚单位之间的相互作用；Mb的行为更简单，因为它只由一个亚单位组成。显然，两种蛋白中每一种在本质上都是完成氧的输送过程。一氧化碳，PF3和一些其它物质是有毒的，因为它们与Hb中的铁原子结合都比O2强得多；它们的效应是一种竞争性抑制作用。
有关亚单位的相互作用所引起Hb和Mb结合氧的协同关系和波尔效应的详细说明，近来已由潘兹（Perutz）所完成。在这里彻底的分析这个评论太复杂，但是铁的配位改变所起的重要作用值得评述。脱氧血红蛋白含有高自旋状态的铁（Ⅱ）。二个电子占据eg轨道，铁的成键半径如此之大以致不适合于血红素卟啉的四个氮原子的平面。因此铁（Ⅱ）在该平面外0．7－0．8Å，F－N距离约2．2Å。所以铁是5－配位基的正方锥体配位，倘若卟啉四个氮原子在底面，组氨酸F8（见图25－E－1）咪唑基的一个氮原子在顶点。当一个氧分子结合时，在这个组氨酸的底部位置的铁原子进入低自旋状态，那时eg轨道是空的，铁的半径减小到如此之多，以致才适合卟啉体系的平面。因此，当脱氧血红蛋白变成氧合时，铁原子移动0．75Å左右。因为血红蛋白依然连到组氨酸F8侧链上，这种位移传到亚单位的各个部分，特别在F8那里引起全体螺旋部分发生重要的移动，在酪氨酸HC2位置发生相当大的变化，其它氨基酸残基就连到它上面去。这种变化在一个亚单位发生，然后引起其它亚单位的变化，因为亚单位接触面之间是可交变的。虽然所有这些变化是错综的和难捉摸的，可说“引发物”是比较简单和充分确定的配位化学部分。
细胞色素c。这是一种起电子载体作用的血红蛋白。血红素基是经过某些侧链共价连结到蛋白质的氨基酸残基上，而且一个组氨酸氮原子和一个其它配位体（尚未确定）在铁原子周围完成一个八面体。在很大范围的有机体内，细胞色素c几乎是相同的，这种类型的电子载体表示在进化过程中发展得很早并且可用来很好地达到目的而并不须要许多变化。
.jpg "血红蛋白中四个亚单位中的一个亚单位示意图")
.jpg "肌红蛋白（Mb）和血红蛋白（Hb）对氧结合曲线，也表示了pH对后者的影响（波尔（Bohr）效应）")
.jpg "血红素")
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